Forscher entdecken wichtige zelluläre Funktionen, die helfen, regulieren Entzündungen

Forscher an der Virginia Bioinformatics Institute an der Virginia Tech haben aufgedeckt wichtigsten zellulären Funktionen, die helfen, regulieren Entzündungen — eine Entdeckung, die haben möglicherweise wichtige Auswirkungen für die Behandlung von Allergien, Herz-Kreislauferkrankungen und bestimmte Formen von Krebs.

Die Entdeckung, veröffentlicht im Okt. 6 Ausgabe der Zeitschrift Struktur, die erklärt, wie zwei bestimmte Proteine, Tollip und Tom1, die zusammen arbeiten, um dazu beitragen, die Umsätze der Zell-Oberflächen-rezeptor-Proteine, die Entzündung auslösen.

„Die entzündliche Antwort ist ein zweischneidiges Schwert“, sagte Daniel Capelluto, außerordentlicher professor von biologischen Wissenschaften im College der Wissenschaft, ein Fralin Life Science Institute Partner und Kollegen an der Virginia-Bioinformatik-Institut. „Auf geeigneten Ebenen der entzündlichen Reaktion schützt Ihren Körper vor Fremdkörpern, aber wenn es nicht richtig reguliert, kann es zu schweren, chronischen Erkrankungen.“

Entzündung spielt eine Rolle bei großen gesundheitlichen Problemen wie Herz-Kreislauf-Erkrankungen, diabetes, Alzheimer und Krebs, sowie psychiatrische Erkrankungen wie depression und Autismus-Spektrum-Störung, nach dem National Institutes of Health.

Die Entdeckung von Virginia Bioinformatics Institute-Forscher zeigt, protein-Struktur-Veränderungen innerhalb von Zellen, die helfen könnten, zu informieren-Behandlungen.

Wenn der Körper angegriffen wird durch ein virus oder andere Keime, spezialisierte Zellen, sezernieren pro-inflammatorische Signale erkannt, die von interleukin-1-Rezeptoren auf der Oberfläche von spezialisierten Zellen, die Auslösung der Freisetzung von pro-inflammatorischen Molekülen, die verstärken die Reaktion gegen Krankheitserreger.

Diese Rezeptoren weiter zu fördern, die Entzündung so lange, wie Sie erkennen, dass die ersten „alert“ – signal.

Wenn ein gesundes Niveau der Entzündung erreicht ist, wird der rezeptor-Proteine entfernt werden müssen und an intrazelluläre Kompartimente genannt endosomen für Rückhaltung und weiter Abstand.

„Wir wussten, dass Tollip und Tom1 zusammen gearbeitet, die auf der Oberfläche der endosomen transport dieser Rezeptoren für den Abbau“, sagte Capelluto. „Aber es war nicht klar, wie Sie zusammen passen strukturell oder warum zwei separate Proteine nötig waren, um Sie erfüllen, cargo-transport-Funktion.“

Mit einer Kombination von Techniken, einschließlich zwei – und drei-dimensionale kernmagnetische Resonanz-Spektroskopie, Oberflächen-plasmonen-Resonanz-Fluoreszenz-Zell-Mikroskopie, Capelluto das team festgestellt, dass Tollip die Assoziation mit Tom1 drastisch ändert Tollip-Struktur, bilden eine Einheit, die potenziell Ladung wesentlich effizienter als entweder-protein auf seine eigene.

Tollip enthält ein funktionelles Modul namens C2, die Anker der Proteine an die Oberfläche des endosomal membrane zu Holen Fracht. Aber mit C2 beschäftigt holding Tollip die position, die das protein die Tragfähigkeit ist begrenzt.

Aber wenn Tom1 bindet an Tollip, Tollip C2-Domäne ist nicht mehr in direktem Zusammenhang mit dem endosomal membrane, die potenziell eine Verschiebung der Funktion von „landing gear“ , „cargo-bay.“

Die resultierende Einheit tragen können größere Lasten und helfen bei der Abfertigung von nicht benötigten rezeptor-Proteine effizienter zu gestalten.

Die Entdeckung erweitert das grundlegende Verständnis, wie der Körper reguliert seine entzündliche Reaktion und informieren kann, die Bemühungen zur Behandlung von Erkrankungen, die mit chronischen Entzündungen wie zum Beispiel Herzkrankheiten, Schlaganfall und Dickdarmkrebs, so die Forscher.

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